Mechanische-chemische Transduktion

Seit 2004 nimmt die Wissenschaft an, dass ein Protein-Bezugssystem innerhalb der Zelle die allgemeine zelluläre Architektur aufrecht erhält.

Bei Belastung interagiert das zelluläre strukturelle System mit dem Gen- und Protein-Signal-System und initiiert eine Neupositionierung und Erneuerung der Zytoskelett-Proteine, was wiederum zu einem zellulären Deformations-Widerstand führt.

Als möglicher sensorischer Messfühler für die ansteigende mechanische Spannung wird FAK (focal adhesion kinase), ein Protein aus dem Sarkoplasma, benannt. Während einer hohen Belastung nimmt die FAK-Autokinase zu und es zeigt sich ein signifikanter Anstieg bezüglich der absoluten FAK und der Tyrosin-Phosphorylierung.

Das SRF (Serum-Response-Faktor), ein Transkriptionsfaktor und zugleich Substrat von FAK, unterstützt einen transkriptionalen Link zwischen der Membran, dem Genom und der nachfolgenden Expression der Muskelproteine.

Des Weiteren muss das SRF mit dem SRE1 (serum response element) innerhalb des Skelett-α-Aktin-Promoters verbunden werden, da diese Verbindung sowohl notwendig als auch ausreichend für eine Steigerung der transkriptionalen Aktivität ist.

Nach dem derzeitigen Wissensstand scheinen diese Faktoren für eine resultierende Hypertrophie verantwortlich zu sein, genauso wie eine hoch frequentierte elektrische Stimulation, ein Anstieg der p7026 und die Protein-Kinase B Phosphorylierung.

Unterschiedliche Anwendungsverfahren haben gezeigt, dass es universell zu der extrazellulären signalregulierenden Kinase ERK1/2 und der stressaktivierten Proteinkinase p38 kommt. Diese beiden Kinaseformen deuten somit eher auf Intensitätsabhängigkeit hin und scheinen somit nur von geringer Bedeutung für die Hypertrophie zu sein.